2. Зависимость активности ферментов от рН среды.

Ферменты обычно активны в узких пределах значений рН, как правило, рН 6,0-8,0. Каждый фермент имеет свой оптимум рН. рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений. Исключением является пепсин, рН-оптимум которого – 2,0. Объясняется это функцией пепсина, т.к. в желудочном соке содержится свободная соляная кислота, создающая кислое значение рН.

Влияние изменений рН среды на активность фермента заключается в том, что изменяется степень ионизации кислотных и основных групп (-COOH, -SH, имидазольной, -NH₂ и т.д.).

При разных значениях рН активный центр может находиться в частично ионизированной или неионизированной форме, что сказывается на третичной структуре белка и соответственно на формировании активного фермент-субстратного комплекса (рис.4.4).

Рис.4.4. Влияние рН на скорость катализируемой ферментом реакции (стрелка указывает оптимум рН).

3. Специфичность ферментов. Ферменты обладают высокой специфичностью действия и этим существенно отличаются от неорганических катализаторов. Например: измельченная платина или палладий могут катализировать восстановление десятков соединений различной структуры. А фермент обычно проявляет свою активность только при полном соответствии активного центра и субстрата, только при «узнавании» обычно протекает одна высокоспецифичная реакция среди тысячи других химических реакций, осуществляемых в живой клетке. В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной или групповой и абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов характерна относительная специфичность.

Например, пепсин расщепляет белки животного и растительного происхождения, хотя они могут отличаться по химическому строению, аминокислотному составу и физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет жиры и углеводы; пепсин разрывает пептидную связь - СО–NH - между аминокислотами.

Липаза, катализирующая гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, разрывает сложноэфирные связи. Аналогично групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидазы, ферменты, гидролизирующие α-гликозидные связи в полисахаридах. Указанные ферменты пищеварительные, их групповая специфичность имеет биологический смысл.

Абсолютная специфичность – это способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Например: аргиназа, расщепляющая в организме аргинин; уреаза, катализирующая распад мочевины и др.

Стереохимическая специфичность: оксидазы (аминокислот) действуют только на свой специфический стереоизомер – L- или D-аминокислот. Специфичностью обладают также ферменты, катализирующие синтетические реакции.