Белки плазмы и сыворотки крови
Плазма содержит 2,5-8,0% белка, в том числе фибриногена – 0,5%. У разных видов животных содержание белка в плазме составляет следующие величины, в %: куры – 5,2; кролики – 7,1; коровы – 7,5; лошади – 7,8; свиньи – 7,4.
Содержание белка в сыворотке крови колеблется в зависимости от возраста, пола, продуктивности. Снижение содержания белка – гипопротеинемия наблюдается при белковом голодании, при приеме больших количеств жидкости, нарушении функции почек, печени, неполноценном белковом питании, повышенном распаде белков. При сильных поносах и рвоте концентрация белков в крови повышается (гиперпротеинемия). При электрофорезе в полиакриламидном геле белки крови можно разделить до 30 и более фракций.
Альбумины имеют повышенную электрофоретическую подвижность, хорошо растворимы в воде, на 98% состоят из аминокислот. Изоэлектрическая точка при рН 4,9; М.м. 65000-70000 Да; период полураспада 3,7 суток. В крови 30-55% белков – альбумины.
Синтезируются в основном в клетках печени. Они участвуют в регуляции водно-солевого обмена между кровью и тканями. Альбумины можно рассматривать как аминокислотный резерв организма. Кроме того, они адсорбируют аминокислоты и в таком виде транспортируют их в ткани.
Альбумины могут образовывать различные комплексы с металлами, гормонами, витаминами, токсинами, осуществляя их транспорт в организме. В этих комплексах многие биологически активные вещества теряют свою активность или, наоборот, усиливают, т.е. альбумины регулируют влияние их на метаболические процессы. Выступают в виде буферных веществ, поддерживая рН.
Глобулины. Различают α, β, γ-глобулины.
α-Глобулины при электрофорезе продвигаются за альбуминами, разделяются на несколько фракций (α1, α2, α3 -глобулины). М.м. 160000 - 200000. Изоэлектрическая точка при рН 4,7-5,2. Их функция – белки-переносчики, (легко соединяются с липидами, углеводами, витаминами, желчными пигментами). В их составе 25-35% углеводов. Сюда относится гаптоглобулин – переносчик железа, церулоплазмин – переносчик меди. Церулоплазмин, относящийся к α2-гликопротеидам плазмы крови, играет главную роль в обмене медьсодержащих энзимов. Во фракции α-глобулинов находятся также белки, участвующие в свертывании крови.
β-Глобулины. Молекулярная масса 90000-1,Зх106 Да. Изоэлектрическая точка рН 4,4. Образуют комплексы с липидами. К этой группе относится трансферрин. В этой фракции находится белок проконвертин, участвующий в превращении протромбина в тромбин.
γ-Глобулины. Наименее подвижная фракция с высокой М.м., выполняют защитные функции. В их составе белки-антитела, обеспечивающие защиту против инфекционных болезней.
Иммунные белки – иммуноглобулины (Ig). Содержание иммуноглобулинов резко увеличивается при иммунизации, хронических заболеваниях. Иммуноглобулины синтезируются в лимфоидной ткани селезенки, лимфоузлов, костного мозга и т.д. против чужеродных белков (антигенов). Их молекулярная масса составляет до Ix106 Да и более. Состоят из двух тяжелых полипептидных цепей (H-Heavy, Мм 50-75 кДа) и двух легких цепей L (Light, Мм 23 кДа), соединенных дисульфидными мостиками, (рис. 14.1.). Н-цепи имеют ≈ 700, а L-цепи ≈ 200 аминокислотных остатков. В пептидных цепях различают вариабельные (v) и постоянные константные (с) области. В результате различных сочетаний отдельных участков иммуноглобулинов может образовываться большое число индивидуальных иммуноглобулинов - до 107 .
Рис. 14.1. Структура молекулы иммуноглобулина.
Две легкие и две тяжелые цепи удерживаются вместе дисульфидными связями. Каждая из легких и тяжелых цепей имеет на своем N- конце вариабельный yчасток (VL или VH). B состав легких цепей входит один константный участок (CL); у тяжелых цепей константная часть состоит из четырех доменов (СН1, СН2, СнЗ и шарнирный участок).
Различают иммуноглобулины классов IgG, M, A, D, E. Они различаются по молекулярной массе, по скорости седиментации, концентрации в сыворотке крови и т.д.
В сыворотке крови содержатся и другие белки. Например, C-реактивный белок появляется при воспалительных процессах и некрозах. Пропердин и интерферон – защитные белки. Интерферон является универсальным противовирусным белком. Фибриноген и протромбин принимают участие в процессе свертывания крови. В небольших количествах в сыворотки крови содержатся гормоны и ферменты. Металлопротеиды – целый ряд белков крови способных связывать различные металлы, образуя комплексные соединения: церулоплазмин – М.м. 150 кДа, 8 атомов Cu++ , трансферрин, гаптоглобин и другие.
- Биохимия животных Электронный дидактический комплекс (эдк)
- Физическая химия вода
- Активная реакция водных растворов
- Ионное произведение воды. Водородный показатель
- Методы определения рН среды
- Роль активной реакции среды в биологических процессах
- Буферные pacтворы, состав, механизм действия
- Буферная емкость
- Биологическое значение буферных систем
- Коллоидная химия
- Классификация дисперсных систем
- Поверхностные явления
- Адсорбция
- Коллоидные растворы (золи) Методы получения
- Строение коллоидных частиц
- Коагуляция. Седиментация. Пептизация
- Молекулярно-кинетические свойства коллоидных растворов
- Осмотическое давление
- Биологическое значение явления осмоса
- Механизмы, участвующие в сохранении изоосмии:
- Оптические свойства коллоидных систем
- Растворы высокомолекулярных соединений
- Свободная и связанная вода в коллоидных pacтвopax
- Свойства растворов вмс
- Денатурация
- 2. Белки; биологическая роль Аминокислоты
- Содержание белков в организме и тканях
- Методы выделения белков
- Методы фракционирования и очистки белков
- Физико-химические свойства белков
- Аминокислоты
- Ациклические аминокислоты
- Структура белковой молекулы
- Классификация белков
- Химия сложных белков
- 3. Нуклеиновые кислоты
- Нуклеотиды и нуклеозиды
- Структура днк
- Рибонуклеиновые кислоты
- 4. Ферменты
- Биосинтез и клеточная локализация ферментов
- Химическая природа ферментов
- Строение ферментов
- Активный центр фермента
- Регуляция активности ферментов
- Механизм действия ферментов
- Основные свойства ферментов
- 2. Зависимость активности ферментов от рН среды.
- Факторы, определяющие активность ферментов
- Активирование и ингибирование ферментов
- Типы ингибирования
- Классификация и номенклатура ферментов
- Применение ферментов.
- Использование иммобилизованных ферментов для производства биологических соединений
- Иммуноферментный анализ и его использование в ветеринарии
- 5. Химия витаминов
- Классификация и номенклатура витаминов
- I. Жирорастворимые витамины
- II. Витамины, растворимые в воде
- Витамин d, антирахитический, кальциферол
- Витамин e, антистерильный, токоферолы
- Витамин к, антигеморрагический (филлохинон)
- Витамин q (убихинон)
- Водорастворимые витамины
- Витамин b1, антиневритный, тиамин
- Витамин b2, рибофлавин
- Витамин b3, пантотеновая кислота
- Витамин b5, pp, никотинамид, ниацин, антипеллагрический
- Витамин b6, адермин, пиридоксол
- Витамин b12, кобаламин, антианемический
- Фолиевая кислота
- Витамин с (аскорбиновая кислота)
- Биотин, витамин h
- 6. Гормоны
- Гормоны гипофиза
- Поджелудочная железа
- Гормоны щитовидной железы
- Гормоны надпочечников
- Гормоны коры надпочечников
- Гормоны половых желез
- Гормоны тимуса (вилочковой железы)
- Гормоны местного действия
- 7. Обмен веществ и энергии
- Основные этапы обмена веществ
- Биологическое окисление
- Окислительное фосфорилирование
- Токсичность кислорода
- 8. Химия и обмен углеводов
- Моносахариды
- Производные моносахаридов.
- Полисахариды (гликаны)
- Гетерополисахариды (гетерогликаны)
- Обмен углеводов
- Катаболизм глюкозы
- Гликогенолиз
- Биосинтез углеводов
- Биосинтез гликогена (гликогенез)
- Регуляция углеводного обмена.
- 9. Химия и обмен липидов
- Химическое строение нейтральных жиров
- Жирные кислоты.
- Нейтральные гликолипиды
- Фосфолипиды (фосфатиды)
- Сфинголипиды
- Двойной липидный слой мембран
- Обмен липидов
- Переваривание липидов в желудочно-кишечном тракте
- Промежуточный обмен липидов
- Энергетический баланс β-окисления жирных кислот
- Метаболизм ацетил-коэнзима а
- Пути образования кетоновых тел
- Биосинтез липидов
- Метаболизм стеринов и стеридов
- Липосомы
- 10. Обмен белков
- Биологическая ценность белков
- Нормы белка в питании животных
- Белковые резервы организма
- Обмен простых белков
- Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте моногастричных животных
- Переваривание белков в кишечнике.
- Особенности переваривания белков у жвачных животных
- Дезаминирование аминокислот
- Трансаминирование – непрямой путь дезаминирования аминокислот
- Декарбоксилирование аминокислот
- Окислительное расщепление аминокислот
- Особенности обмена отдельных аминокислот
- 11. Биосинтез белка
- Генетический код
- Этапы синтеза белка
- Мультиферментный механизм синтеза белка
- 12.Обмен нуклеиновых кислот Переваривание нуклеиновых кислот в желудочно-кишечном тракте
- Промежуточный обмен нуклеиновых кислот Распад нуклеиновых кислот в тканях
- Пиримидиновые основания
- Биосинтез нуклеиновых кислот
- Рекомбинантные молекулы и проблемы генной инженерии
- Клонирование животных
- Метод молекулярной гибридизации
- Принцип метода
- Способы гибридизации
- Метод блоттинга по Саузерну
- Полимеразная цепная реакция (пцр)
- Необходимые приборы и реактивы
- 13. Обмен воды и солей
- Вода, ее содержание и роль в организме
- Потребность животного организма в минеральных веществах, их поступление и выделение
- Микроэлементы
- 14. Биохимия крови
- Физико-химические свойства крови
- Буферные системы крови
- Плазма крови и ее химический состав
- Белки плазмы и сыворотки крови
- Небелковые азотистые вещества крови
- Форменные элементы крови
- 15. Биохимия мышечной ткани
- Механизм сокращения мышцы
- Азотистые экстрактивные вещества мышц
- Минеральные вещества
- Окоченение мышц
- 16. Биохимия молока и молокообразования
- 17. Биохимия почек и мочи
- Патологические компоненты мочи
- Особенности мочи птиц
- 18. Биохимия кожи и шерсти
- 19. Биохимия яйца
- Биосинтез компонентов яйца
- Предметный указатель
- Приложения
- Рекомендуемая литература
- Тесты для проверки биохимических
- Глава 8. Химия обмена углеводов
- 24. Сложноэфирные связи в молекулах триацилглицеролов подвергаются ферментативному гидролизу при участии:
- Глава 11. Синтез белка
- Глава 12. Обмен нуклеиновых кислот
- Глава 13. Биохимия почек и мочи