Физико-химические свойства белков
Молекулярная масса белков колеблется в широких пределах: от нескольких тысяч дальтон (инсулин – 5700) до сотен миллионов (белок вируса гриппа – 322∙106). Форма белковых молекул бывает глобулярная (шаровидная) и фибриллярная (нитевидная), рис.2.1.
Форма белковых молекул изменяется под влиянием различных факторов: рН, температуры среды, ионной силы, природы растворителя, концентрации раствора.
Рис. 2.1. Глобулярные и фибриллярные белки.
А. В глобулярных белках полипептидная цепь свернута так, что образуется компактная структура. Эти белки обычно растворимы в водной среде.
Б. В кератине, фибриллярном белке шерсти, полипептидные цепи вытянуты вдоль одной оси. На рисунке показаны три молекулы кератина, навитые одна на другую наподобие каната. Фибриллярные белки нерастворимы в воде.
Большинство белков растворяется в воде. Они образуют лиофильные коллоидные растворы. Молекулы белков имеют большие размеры и не проходят через поры полупроницаемых мембран.
Молекулярно-кинетические свойства коллоидных растворов белков связаны с размерами и перемещением мицелл в среде, рН раствора и т.д. Белки имеют низкий коэффициент диффузии, низкое осмотическое давление, высокую относительную вязкость и большую степень набухания – белки связывают до 80-90% всей воды организма.
Вода обеспечивает формирование структуры белков. Общее количество связанной воды составляет в миоглобине, лизоциме, цитохроме около 22% от общей массы белка. Под влиянием различных факторов белки могут выпадать из коллоидных растворов в осадок (коагулировать); это легче происходит в изоэлектрической точке белка.
Коагуляция бывает обратимая, когда нарушается в коллоидной частице только сольватная оболочка и необратимая, когда произошли глубокие нарушения структуры белковой молекулы. Необратимую коагуляцию называют денатурацией. Она вызывается кипячением, действием солей тяжелых металлов, алкалоидов, минеральных кислот и т.д.
Кислотно-щелочные свойства белков связаны с катионообразующими (-NH3+) и анионобразующими (-COO-) группами. Суммарный заряд молекулы можно представить как:
Знак заряда зависит от соотношения аминных и карбоксильных групп, соответственно различают белки кислые, нейтральные и щелочные (основные).
- Биохимия животных Электронный дидактический комплекс (эдк)
- Физическая химия вода
- Активная реакция водных растворов
- Ионное произведение воды. Водородный показатель
- Методы определения рН среды
- Роль активной реакции среды в биологических процессах
- Буферные pacтворы, состав, механизм действия
- Буферная емкость
- Биологическое значение буферных систем
- Коллоидная химия
- Классификация дисперсных систем
- Поверхностные явления
- Адсорбция
- Коллоидные растворы (золи) Методы получения
- Строение коллоидных частиц
- Коагуляция. Седиментация. Пептизация
- Молекулярно-кинетические свойства коллоидных растворов
- Осмотическое давление
- Биологическое значение явления осмоса
- Механизмы, участвующие в сохранении изоосмии:
- Оптические свойства коллоидных систем
- Растворы высокомолекулярных соединений
- Свободная и связанная вода в коллоидных pacтвopax
- Свойства растворов вмс
- Денатурация
- 2. Белки; биологическая роль Аминокислоты
- Содержание белков в организме и тканях
- Методы выделения белков
- Методы фракционирования и очистки белков
- Физико-химические свойства белков
- Аминокислоты
- Ациклические аминокислоты
- Структура белковой молекулы
- Классификация белков
- Химия сложных белков
- 3. Нуклеиновые кислоты
- Нуклеотиды и нуклеозиды
- Структура днк
- Рибонуклеиновые кислоты
- 4. Ферменты
- Биосинтез и клеточная локализация ферментов
- Химическая природа ферментов
- Строение ферментов
- Активный центр фермента
- Регуляция активности ферментов
- Механизм действия ферментов
- Основные свойства ферментов
- 2. Зависимость активности ферментов от рН среды.
- Факторы, определяющие активность ферментов
- Активирование и ингибирование ферментов
- Типы ингибирования
- Классификация и номенклатура ферментов
- Применение ферментов.
- Использование иммобилизованных ферментов для производства биологических соединений
- Иммуноферментный анализ и его использование в ветеринарии
- 5. Химия витаминов
- Классификация и номенклатура витаминов
- I. Жирорастворимые витамины
- II. Витамины, растворимые в воде
- Витамин d, антирахитический, кальциферол
- Витамин e, антистерильный, токоферолы
- Витамин к, антигеморрагический (филлохинон)
- Витамин q (убихинон)
- Водорастворимые витамины
- Витамин b1, антиневритный, тиамин
- Витамин b2, рибофлавин
- Витамин b3, пантотеновая кислота
- Витамин b5, pp, никотинамид, ниацин, антипеллагрический
- Витамин b6, адермин, пиридоксол
- Витамин b12, кобаламин, антианемический
- Фолиевая кислота
- Витамин с (аскорбиновая кислота)
- Биотин, витамин h
- 6. Гормоны
- Гормоны гипофиза
- Поджелудочная железа
- Гормоны щитовидной железы
- Гормоны надпочечников
- Гормоны коры надпочечников
- Гормоны половых желез
- Гормоны тимуса (вилочковой железы)
- Гормоны местного действия
- 7. Обмен веществ и энергии
- Основные этапы обмена веществ
- Биологическое окисление
- Окислительное фосфорилирование
- Токсичность кислорода
- 8. Химия и обмен углеводов
- Моносахариды
- Производные моносахаридов.
- Полисахариды (гликаны)
- Гетерополисахариды (гетерогликаны)
- Обмен углеводов
- Катаболизм глюкозы
- Гликогенолиз
- Биосинтез углеводов
- Биосинтез гликогена (гликогенез)
- Регуляция углеводного обмена.
- 9. Химия и обмен липидов
- Химическое строение нейтральных жиров
- Жирные кислоты.
- Нейтральные гликолипиды
- Фосфолипиды (фосфатиды)
- Сфинголипиды
- Двойной липидный слой мембран
- Обмен липидов
- Переваривание липидов в желудочно-кишечном тракте
- Промежуточный обмен липидов
- Энергетический баланс β-окисления жирных кислот
- Метаболизм ацетил-коэнзима а
- Пути образования кетоновых тел
- Биосинтез липидов
- Метаболизм стеринов и стеридов
- Липосомы
- 10. Обмен белков
- Биологическая ценность белков
- Нормы белка в питании животных
- Белковые резервы организма
- Обмен простых белков
- Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте моногастричных животных
- Переваривание белков в кишечнике.
- Особенности переваривания белков у жвачных животных
- Дезаминирование аминокислот
- Трансаминирование – непрямой путь дезаминирования аминокислот
- Декарбоксилирование аминокислот
- Окислительное расщепление аминокислот
- Особенности обмена отдельных аминокислот
- 11. Биосинтез белка
- Генетический код
- Этапы синтеза белка
- Мультиферментный механизм синтеза белка
- 12.Обмен нуклеиновых кислот Переваривание нуклеиновых кислот в желудочно-кишечном тракте
- Промежуточный обмен нуклеиновых кислот Распад нуклеиновых кислот в тканях
- Пиримидиновые основания
- Биосинтез нуклеиновых кислот
- Рекомбинантные молекулы и проблемы генной инженерии
- Клонирование животных
- Метод молекулярной гибридизации
- Принцип метода
- Способы гибридизации
- Метод блоттинга по Саузерну
- Полимеразная цепная реакция (пцр)
- Необходимые приборы и реактивы
- 13. Обмен воды и солей
- Вода, ее содержание и роль в организме
- Потребность животного организма в минеральных веществах, их поступление и выделение
- Микроэлементы
- 14. Биохимия крови
- Физико-химические свойства крови
- Буферные системы крови
- Плазма крови и ее химический состав
- Белки плазмы и сыворотки крови
- Небелковые азотистые вещества крови
- Форменные элементы крови
- 15. Биохимия мышечной ткани
- Механизм сокращения мышцы
- Азотистые экстрактивные вещества мышц
- Минеральные вещества
- Окоченение мышц
- 16. Биохимия молока и молокообразования
- 17. Биохимия почек и мочи
- Патологические компоненты мочи
- Особенности мочи птиц
- 18. Биохимия кожи и шерсти
- 19. Биохимия яйца
- Биосинтез компонентов яйца
- Предметный указатель
- Приложения
- Рекомендуемая литература
- Тесты для проверки биохимических
- Глава 8. Химия обмена углеводов
- 24. Сложноэфирные связи в молекулах триацилглицеролов подвергаются ферментативному гидролизу при участии:
- Глава 11. Синтез белка
- Глава 12. Обмен нуклеиновых кислот
- Глава 13. Биохимия почек и мочи