Тесты для проверки биохимических
ЗНАНИЙ
Глава 1. ФИЗКОЛЛОИДНАЯ ХИМИЯ
1. Каким основным свойством обладает полупроницаемая мембрана:
а) пропускает растворитель, но не пропускает дисперсную
фазу золей;
б) пропускает растворенное вещество, но не пропускает
растворитель;
в) пропускает только ионы.
2. Указать, какая смесь обладает буферным
действием:
а) СН3СООН+НСООН г) Н2СО3+ NаСl
б) СН3СООН+NаСl д) СН3СООН+СН3СООNа
в) NаОН+ СН3СООNа
3. Какое из указанных осмотических давлений наиболее близко соответствует осмотическому давлению
крови животных?
а) 4,9 атм г) 10,0 атм
б) 7,8 атм д) 11,4 атм
в) 8,9 атм
4. Дисперсная фаза золя при электофорезе смещается в сторону положительного электрода. Какой электролит наиболее
эффективен для коагуляции этого золя?
1) НСI 4) MgCl2
2) NаСI 5) NaBr
3) Nа2SO4
5. Что определяет знак заряда коллоидной частицы?
а) адсорбционный слой в) диффузный слой
б) противоионы г) ядро
6. От чего зависит рН буферного раствора (кислого)?
а) от константы диссоциации кислоты
б) от объема растворителя соли
в) от концентрации кислоты
г) от соотношения между концентрациями кислоты и ее соли
д) от концентрации соли
7. При определении рН жидкости, какая запись верна:
а) водородный показатель равен 10-9
б) концентрация ионов водорода равна 9,0
в) рН = 10-9
г) сН = 10-9
д) рН = 9
8. Что понимают под активной реакцией среды?
а) соотношение концентации ионов Н+ и ОН-
б) концентрацию ионов Н+
в) концентрацию ионов ОН-
г) произведение концентраций ионов Н+ и ОН-
9. Ионное произведение воды
а) величина постоянная в) равно 1,8.10-16
б) равно 10-14 г) величина переменная
10. Буферные растворы способны сохранять определенное значение рН при:
а) при нагревании раствора
б) при повышенном осмотическом давлении
в) при разбавлении раствора водой
г) при добавлении определенных количеств кислот или оснований
д) при добавлении любых количеств кислот или оснований
11. Количество компонентов буферных систем:
а) два в) четыре
б) три г) пять
12. От чего зависит рН буферных систем?
а) от концентрации кислоты
б) от концентрации ее соли
в) от соотношения концентрации кислоты и ее соли
13. Что является фактором устойчивости золей?
а) отсутствие заряда на поверхности частиц
б) разноименные заряды на поверхности частиц
в) наличие одноименного заряда на поверхности частиц
г) гидратная оболочка частиц
14. Что такое изоэлектрическое состояние золя?
асостояние золя, при котором заряд частиц максимальный
состояние, при котором заряд частиц равен нулю
состояние золя, при котором коллоидные частицы не перемещаются в электрическом поле
15. Факторы, способствующие коагуляции золей
а) гидратная оболочка частиц
б) заряд частиц
в) отсутствие заряда частиц
г) отсутствие гидратной оболочки частиц
ГЛАВА 2. 2.1. БЕЛКИ
Нейтральной аминокислотой является:
1) аргинин 4) аспарагиновая кислота
2) лизин 5) гистидин
3) валин
2. Биполярный ион моноаминомонокарбоновой аминокислоты заряжен:
1) отрицательно
2) электронейтрален
3) положительно
3. Приведенная аминокислота
H2N—CН2—(CH2)3—CHNH2—COOH
относится к группе аминокислот:
гидрофобных
полярных, но незаряженных
заряженных положительно
заряженных отрицательно
4.Установить соответствие:
радикалы аминокислот аминокислоты
а) гистидин
а) гистидин
в) фенилаланин
г) лизин
д) триптофан
5. Иминокислотой является:
1) глицин 4) серин
2) цистеин 5) пролин
3) аргинин
6. Аминокислоты, входящие в состав белков, являются:
1) α-аминопроизводными карбоновых кислот
2) β-аминопроизводными карбоновых кислот
3) α-аминопроизводными ненасыщенных карбоновых кислот
7. Назвать аминокислоту:
Назвать аминокислоту:
9.Установить соответствие:
Аминокислота Группы
цитруллин моноаминомонокарбоновые
цистин диаминомонокарбоновые
треонин моноаминодикарбоновые
глутаминовая диаминодикарбоновые
кислота
10. Серосодержащей аминокислотой является:
Треонин 4) триптофан
Тирозин 5) метионин
Цистеин
11. В состав белков не входят аминокислоты:
1) глутамин 3) аргинин
γ-аминомасляная 4) β-аланин
кислота 4) треонин
12. Гидроксигруппу содержат аминокислоты:
1) аланин 4) метионин
2) серин 5) треонин
3) цистеин
13. Установить соответствие:
элементный химический содержание
состав белка в процентах
углерод а) 21-23
кислород б) 0-3
азот в) 6-7
водород 5) 50-55
сера д) 15-17
14. В формировании третичной структуры белка не участвует связь:
1) водороданая
2) пептидная
3) дисульфидная
4) гидрофобное взаимодействие
15. Молекулярная масса белка варьирует в пределах:
1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 тысяч kДa
16. При денатурации белка не происходит:
1) нарушения третичной структуры
3) нарушения вторичной структуры
2) гидролиза пептидных связей
4) диссоциации субъединиц
17. Спектрофотометрический метод количественного
определения белка основан на их свойстве поглощать свет в УФ-области при:
1) 280 нм 2) 190 нм 3) 210 нм
18. Аминокислоты аргинин и лизин составляют
20—30% аминокислотного состава белков:
1) альбуминов 4) гистонов
2) проламинов 5) протеиноидов
3) глобулинов
19. Белки волос кератины относятся к группе:
1) проламинов 4) глютелинов
2) протаминов 5) глобулинов
3) протеиноидов
20. 50% белков плазмы крови составляют:
1) α-глобулины 4) альбумин
2) β-глобулины 5) преальбумин
3) γ-глобулины
21. В ядрах клеток эукариот присутствуют главным образом:
протамины 3) альбумины
2) гистоны 4) глобулины
22. К протеиноидам относятся:
1) зеин – белок семян кукурузы 4) фиброин – белок шелка
2) альбумин – белок яйца 5) коллаген – белок соеди-
3) гордеин – белок семян ячменя нительной ткани
23. Ортофосфорная кислота в фосфопротеинах обычно
ковалентно связана:
с гидроксигруппой серина 4) с β-карбоксильной группой
с гидроксигруппой треонина 5) с ε-аминогруппой лизина
с SH-группой цистеина
24. К медьсодержащим белкам относится:
1) ферритин 4) церулоплазмин
2) ванадохром 5) лактоферрин
3) гемосидерин
25. Железосодержащими белками являются:
1) церулоплазмин 4) ферритин
2) карбоангидраза 5) пластоцианин
3) гемосидерин
26. В состав гема входит:
27. Гем представляет собой:
четыре пиррольных кольца, соединенных с Fe3+
порфин, соединенный с Fe2+
протопорфин IX
четыре алкилированных пиррольных кольца, соединенных метановыми группами и Fe2+
28. Трехвалентное железо содержится:
1) в дезоксигемоглобине 3) в метгемоглобине
2) в карбоксигемоглобине 4) в оксигемоглобине
29. Белки выполняют различные функции, кроме:
1) структурной
2) каталитической
3) регуляторной
4) генетической
5) рецепторной
30. Денатурация белков происходит в результате:
1) деградации первичной структуры
2) агрегации белковых глобул
3) изменений пространственных структур
Глава 3. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ
1. К пиримидиновым основаниям относится:
2. К пуриновым основаниям относится:
3. Входит в состав:
4. Входит в состав:
5. Является:
6. Является:
7. Установить соответствие:
название
а) аденин г) тимин
б) гуанин д) урацил
в) цитозин
8. В состав РНК не входит азотистое основание:
тимин 4) гуанин
цитозин 5) аденин
урацил
9. В состав нуклеозида входит:
азотистое основание
азотистое основание и пентоза
азотистое основание, пентоза и остаток фосфорной
кислоты
10. В состав нуклеотида входит:
азотистое основание
азотистое основание и пентоза
азотистое основание, пентоза и остаток фосфорной кислоты
11. В нуклеотидах азотистое основание и пентоза
соединены связью:
I) фосфоангидридными 4) 2',5'-фосфодиэфирными
2) 2',3'-фосфодиэфирными 5) N-гликозидными
3) 3',5'-фосфодиэфирными
Модель вторичной структуры ДНК предложена:
1) Р.Митчелом и В.П.Скулачевым
2) Дж.Уотсоном и Ф.Криком
3) Ф.Жакобом и Ж.Моно
13. Согласно правилу комплементарности Чаргаффа
водородные связи в молекуле ДНК замыкаются между:
1) аденином и гуанином 4) цитозином и тимином
2) аденином и тимином 5) цитозином и гуанином
3) урацилом и аденином
14. При формировании структур нуклеиновых кислот
водородные свзи не возникают между:
1) аденином и гуанином 4) цитозином и тимином
2) аденином и тимином 5) цитозином и гуанином
3) урацилом и аденином
15. В молекуле ДНК число остатков аденина всегда
равно числу остатков:
1) тимина 4) дегидроурацила
2) урацила 5) пиримидина
3) цитозина
16. В молекуле ДНК число остатков гуанина всегда
равно числу остатков:
1) гуанин 4) цитозина
2) тимина 5) ксантина
3) урацила
17.Полинуклеотидные цепи в двухспиральной
молекуле ДНК удерживаются:
1) коориднационными связями 3) ионными связями
2) водородными связями 4) гидрофобными
взаимодействиями
18. В формировании третичной структуры ДНК
у эукариот участвуют белки:
1) протамины 4) альбумины
2) глютелины 5) глобулины
3) гистоны
19. Вторичная структура тРНК имеет форму:
1) линейную
2) «клеверного листа»
3) «локтевого сгиба»
20. В продуктах полного гидролиза нуклеиновых кислот отсутствуют:
1) азотистые основания 3) гексозы
2) пентозы 5) фосфорные кислоты
21. При формировании структур нуклеиновых кислот водородные связи не возникают между:
аденином и тимином 4) гуанином и аденином
аденином и урацилом 5) тимином и урацилом
гуанином и цитозином
22. В молекуле ДНК число остатков аденина всегда равно числу остатков:
1) гуанина 4) цитозина
2) тимина 5) ксантина
3) урацила
23. В молекуле ДНК число остатков гуанина всегда равно числу остатков:
тимина 4) дигидроурацила
урацила 5) пиримидина
цитозина
24. Полинуклеотидные цепи в двухспиральной молекуле ДНК удерживаются:
1) координационными связями 3) ионными связями
2) водородными связями 4) гидрофобными взаимодей
ствиями
25. В формировании третичной структуры ДНК у эукариот участвуют белки:
1) протамины 4) альбумины
2) глютелины 5) глобулины
3) гистоны
26. Вторичная структура тРНК имеет форму:
1) линейную
2) «клеверного листа» 3) «локтевого сгиба»
Глава 4. ФЕРМЕНТЫ
Иммобилизация ферментов осуществляется:
Путем химической связи фермента с твердым носителем;
Путем адсорбции фермента на поверхности твердого носителя;
Путем растворения фермента в органических растворителях;
Путем лиофильной сушки.
2.Установить соответствие:
ферменты катализируемая реакция
Протеиназа а) переносит электроны
цитохром С б) расщепляет H2O2
протеинкиназа в) фосфорилирует белок
каталаза г) гидролизует 1,4-гликозид-
ные связи
α-амилаза д) гидролизует пептидные связи
3. Простые ферменты состоят из:
1) аминокислот 4) аминокислот и небел-
2) аминокислот и углеводов ковых компонентов
3) липидов 6) липидов и углеводов
4) углеводов
4. Скорость ферментативной реакции зависит от:
концентрации фермента 3) молекулярной массы
молекулярной массы субстрата
фермента 4) молекулярной гетерогенности
фермента
5. К коферментам относятся:
пируват 4) витамин B1
НАД+ 5) тирозин
глюкоза
6. Класс ферментов указывает на:
конформацию фермента
тип кофермента
тип химической реакции, катализируемой данным ферментом
строение активного центра фермента
6. Установить соответствие:
Класс фермента ферменты
по классификации
1) 1 а) трансферазы 2) 2 б) лиазы 3) 3 в) оксидоредуктазы 4) 4 г) лигазы 5) 5 д) гидролазы 6) 6 е) изомераз
8. Активаторами ферментов являются:
1) ионы металлов 4) полипептиды
2) анионы 5) коферменты
3) аминокислоты
9. Ферменты необратимо ингибируются под действием:
1) липидов 3) ионов тяжелых металлов
2) аминокислот 4) углеводов
10. В состав фермента, катализирующего перенос электронов и протонов, входит:
1) биотин 4) НАД+
2) глутатион 5) фолиевая кислота
3) пиридоксин
11. Аллостерическими эффекторами ферментов являются:
1) коферменты 4) углеводы
2) дипептиды 5) липиды
3) продукты превращения субстрата
12. Аллостерические ферменты могут иметь:
только один аллостерический центр;
несколько аллостерических центров;
в процессе ферментативной реакции число аллостерических центров фермента может изменяться.
В мультиферментных комплексах:
все субстраты подобны друг другу;
все субстраты отличаются друг от друга;
продукты превращения одного субстрата являются исходным субстратом для следующего фермента; 4) все ферменты катализируют превращение одного и того же субстрата.
При взаимодействии фермента с субстратом конформационные изменения характерны для:
1) фермента 2) субстрата 3) фермента и субстрата
Активный центр сложных ферментов формируется из:
одной аминокислоты;
остатков нескольких аминокислот;
остатков нескольких аминокислот и небелковых компонентов
небелковых компонентов
В результате взаимодействия фермента с субстратом энергия активации соответствующей
ферментативной реакции:
1) увеличивается 2) уменьшается 3) не изменяется
17. При иммобилизации ферментов на нерастворимых носителях появляется возможность:
увеличить активность ферментов;
получить продукт реакции, не загрязненный ферментным
белком;
3) уменьшить время протекания ферментативной реакции.
18. Для лечения вирусных инфекций наиболее эффективно применение фермента:
1)пепсина 3)трансаминазы
2) дезоксирибонуклеазы 4) каталазы
19. При заболеваниях поджелудочной железы наблюдается дефицит фермента:
1) альдолазы 3) липазы
2) пепсина 4) трансаминазы
20. Для очищения гнойных ран и удаления некротирующих тканей применяют фермент:
I) липазу 3) амилазу
2) протеиназу 4) дегидрогеназу
21. Для определения глюкозы применяют фермент:
1) глюкозо-6-фосфатазу 3) гликозилтрансферазу
2) глюкозооксидазу 4) глюкокиназу
ГЛАВА 5. ВИТАМИНЫ
1. В качестве структурных элементов изопреноидные фрагменты содержат витамины:
1) эргокальциферол 4) ретинол
2) токоферол 5) аскорбиновую кислоту
3) рутин
2. α-γ Диокси-β,β-диметил-β-аланинмасляной кислотой
является:
1) пантотеновая кислота 4) биотин
2) пангамовая кислота 5) аскорбиновая кислота
3) карнитин
3. Производными стеролов являются:
1) цианкобаламин 4) холекальциферол
2) эргокальциферол 5) токоферол
3) ретинальацетат
4. Одним из наиболее эффективных природных
антиоксидантов является:
1) филлохинон 4) ретинол
2) викасол 5) токоферол
3) холекальциферол
5. Для нормального световосприятия необходим:
1) ретинол 4) пиридоксаль
2) токоферол 5) биотин
3) рибофлавин
6. Антигеморрагическим действием обладает витамин:
1) эргокальциферол 4) рутин
2) ретинол 5) аскорбиновая кислота
3) филлохинон
7. Составной частью коэнзима А является:
1) п-аминобензойная кислота 4) оротовая кислота
2) пиридоксин 5) пантотеновая кислота
3) карнитин
8. Ксерофтальмию вызывает дефицит в организме витамина:
1) аскорбиновой кислоты 4) холекальциферола
2) тиамина 5) токоферола
3) ретинола
9. Повышение проницаемости и хрупкость сосудов возникают при недостаточности витамина:
1) тиамина 4) аскорбиновой кислоты
2) ниацина 5) токоферола
3) пиридоксина
10. Витамин B6 входит в состав следующих ферментов обмена аминокислот:
1) метилтрансфераз 3) глутаматдегидрогеназы
2) аминотрансфераз 4) декарбоксилаз
11. Витамин B3 входит в состав:
1) дегидрогеназ 3) мутаз
2) ацил-КоА-трансфераз 4) метилтрансфераз
12. В обмене липидов участвуют витамины:
1) тиамин 4) фолиевая кислота
2) рибофлавин 5) пантотеновая кислота
3) пиридоксин
Глава 6. ГОРМОНЫ
1. Основной функцией гормонов является:
1) защитная 3) каталитическая
2) регуляторная 4) транспортная
2. Координирующим центром эндокринной системы
является:
1) гипофиз 4) гипоталамус
2) спинной мозг 5) тимус
3) поджелудочная железа
3. Роль гормонов передней доли гипофиза заключается:
1) в регуляции функций периферических эндокринных желез;
2) в ингибировании секреции рилизинг-факторов;
3) в активации выработки статинов.
4. К гормонам белковой природы относятся:
1) трииодтиронин 4) адреналин
2) тироксин 5) альдостерон
3) паратгормон
5. Инсулин представляет собой:
1) производное ненасыщенных жирных кислот
2) производное аминокислоты тирозина
3) низкомолекулярный белок
4) гликопептид
6. Иод входит в состав:
1) глюкагона 3) кальцитонина
2) паратгормона 4) тироксина
7. К стероидным гормонам относятся:
1) кальцитонин 4) тестостерон
2) вазопрессин 5) адреналин
3) окситоцин
8. К гормонам, производным ароматических аминокислот, относятся:
1) эстрадиол 3) секретин
2) тироксин 4) норадреналин
9. В поджелудочной железе синтезируются:
1) тироксин 4)адреналин
2) глюкагон 5) инсулин
3) окситоцин
10. В регуляции обмена электролитов принимает участие:
1) инсулин 4) прогестерон
2) норадреналин 5) тиреотропин
3) альдостерон
11. Содержание кальция и фосфора в крови регулируют:
1) паратгормон 4) эстрадиол
2) кальцитонин 5) глюкагон
3)адренокортикотропин
12.Гормоны пептидной природы синтезируются:
1) в коре надпочечников 4) в гипофизе
2) в мозговом слое надпочечников 5) в яичниках
3) в семенниках
13. Стероидные гормоны синтезируются:
1) в поджелудочной железе 4) в коре надпочечников
2) в семенниках 5) в щитовидной железе
3) в мозговом слое надпочечников
14. В слизистой кишечника секретируется гормон:
1) инсулин 4) гастрин
2) секретин 5) кортикотропин
3) соматолиберин
15. Развитие вторичных половых признаков у особей
мужского пола стимулирует:
1) тестостерон 4) прогестерон
2) андростерон 5) окситоцин
3) эстрадиол
16. Биосинтез кортикостероидов стимулирует:
1) адренокортикотропин 3) кортикостерон
2) кальцитонин 4) инсулин
17. Синтез гормонов щитовидной железы активирует:
1) кортикотропин 2) тиреотропин 3) соматотропин
18. Минералокортикоиды регулируют обмен:
1) углеводный 2) липидный 3) водно-солевой
19. Производными ненасыщенных жирных кислот являются:
1) пролактин 4) секретин
2) простагландины 5) тироксин
3) соматостатин
20. Дофамин вырабатывается:
1) в мозговом слое надпочечников 4) в семенниках
2) в коре надпочечников 5) в паращитовидной железе
3) в тимусе
21. Инсулин — гормон поджелудочной железы является:
1) стероидным гормоном;
2) производным аминокислот;
3) гормоном белково-пептидной природы.
22. Гормоны гипоталамуса являются:
пептидами;
производными аминокислот;
3) производными высших жирных ненасыщенных кислот.
23. Установить соответствие:
гормон тип рецепции
1) адреналин а) цитозольный
2) глюкагон б) мембрано-опосредованный
3) тироксин
4) прогестерон
24. Циклические нуклеотиды:
1) ингибируют фосфодиэстеразу;
2) активируют протеинкиназы, способные фосфорилиро вать белки;
3) активируют кальмодулин, входящий в состав некоторых протеинкиназ.
25. Вторичными посредниками гормонов в клетке являются:
1) ионы кальция 4) АТФ
2) цАМФ 5) кальмодулин
3) ГДФ
Глава 7. ОБМЕН ВЕЩЕСТВ И ЭНЕРГИИ
1. Конечными продуктами обмена являются:
1) ацетил-КоА 4) H2O
2) мочевина 5) CO2
3) пируват
2. Центральную роль в энергообмене всех типов клеток
осуществляет:
1) креатинфосфат
2) электрохимический потенциал сопрягающих мембран 3) ГТФ
4) система адениловых нуклеотидов
3. В молекуле АТФ макроэргической является связь:
1) гликозидная 2) фосфоэфирная
3) фосфоангидридная
4. Указать, какое соединение не относится
к макроэргическим:
1) фосфоеноилпируват 4) аденозинтрифосфат
2) 1,3-дифосфоглицерат 5) цитидинтрифосфат
3) глюкозо-6-фосфат
5. Реакции биологического окисления, сопровождающиеся трансформацией энергии химических связей окисляемых субстратов в энергию АТФ, протекают путем:
1) активации молекулярного кислорода;
дегидрирования, с последующей передачей электронов на кислород;
присоединения активированного кислорода к субстрату.
6. Синтез АТФ в клетках эукариот протекает на:
1) внутренней мембране митохондрий 3) мембранах ЭПР
2) наружной мембране митохондрий 4) плазматической
мембране
7. Первичными акцепторами электронов от окисляемого субстрата к молекулярному кислороду являются:
1) коэнзим Q 4) трансферрин
пиридинзависимые дегидрогеназы 5) цитохром Р-450
цитохром Ь5
8. Пиридинзависимые дегидрогеназы в качестве кофермента
содержат:
1) гем 2) ФМН 3) НАД+ 4) ФАД 5) НАДФ+
9. В состав НАД входят:
1) амид никотиновой кислоты 3) АМФ
2) изоаллоксазин 4) рибитол
10. Пиридинзависимые дегидрогеназы локализованы:
1) только в цитозоле 2) только в митохондриях
3) в цитозоле и в митохондриях
11. Простетической группой первичных акцепторов водорода флавиновых дегидрогеназ является:
1) НАДФ+ 2) ФАД 3) ФМН
12. В состав простетических групп флавиновых дегидрогеназ входит витамин:
1) В1 2) B2 3)В5 4) B3 5) B6
13. Активной частью молекулы ФАД или ФМН является:
пиримидин 4) аденин
пиридин 5) рибитол
3) изоаллоксазин
14.Синтез АТФ за счет энергии, выделяющейся при переносе электронов от окисляемого субстрата к молекулярному
кислороду, называют:
субстратным фосфорилированием
окислительным фосфорилированием
Фотофосфорилированием
15.Количество энергии, выделяющейся при переносе электронов от ФАДН2 к молекулярному кислороду,
обеспечивает синтез АТФ:
1) 3 2) 2 3) 1
16. Установить соответствие:
тип окисления роль кислорода
1) митохондриальное а) непосредственно внедряется в
2) микросомальное окисляемое вещество и исполь-
зуется для образования воды
б) является конечным акцептором
электронов ииспользуется
лишь для образования воды
- Биохимия животных Электронный дидактический комплекс (эдк)
- Физическая химия вода
- Активная реакция водных растворов
- Ионное произведение воды. Водородный показатель
- Методы определения рН среды
- Роль активной реакции среды в биологических процессах
- Буферные pacтворы, состав, механизм действия
- Буферная емкость
- Биологическое значение буферных систем
- Коллоидная химия
- Классификация дисперсных систем
- Поверхностные явления
- Адсорбция
- Коллоидные растворы (золи) Методы получения
- Строение коллоидных частиц
- Коагуляция. Седиментация. Пептизация
- Молекулярно-кинетические свойства коллоидных растворов
- Осмотическое давление
- Биологическое значение явления осмоса
- Механизмы, участвующие в сохранении изоосмии:
- Оптические свойства коллоидных систем
- Растворы высокомолекулярных соединений
- Свободная и связанная вода в коллоидных pacтвopax
- Свойства растворов вмс
- Денатурация
- 2. Белки; биологическая роль Аминокислоты
- Содержание белков в организме и тканях
- Методы выделения белков
- Методы фракционирования и очистки белков
- Физико-химические свойства белков
- Аминокислоты
- Ациклические аминокислоты
- Структура белковой молекулы
- Классификация белков
- Химия сложных белков
- 3. Нуклеиновые кислоты
- Нуклеотиды и нуклеозиды
- Структура днк
- Рибонуклеиновые кислоты
- 4. Ферменты
- Биосинтез и клеточная локализация ферментов
- Химическая природа ферментов
- Строение ферментов
- Активный центр фермента
- Регуляция активности ферментов
- Механизм действия ферментов
- Основные свойства ферментов
- 2. Зависимость активности ферментов от рН среды.
- Факторы, определяющие активность ферментов
- Активирование и ингибирование ферментов
- Типы ингибирования
- Классификация и номенклатура ферментов
- Применение ферментов.
- Использование иммобилизованных ферментов для производства биологических соединений
- Иммуноферментный анализ и его использование в ветеринарии
- 5. Химия витаминов
- Классификация и номенклатура витаминов
- I. Жирорастворимые витамины
- II. Витамины, растворимые в воде
- Витамин d, антирахитический, кальциферол
- Витамин e, антистерильный, токоферолы
- Витамин к, антигеморрагический (филлохинон)
- Витамин q (убихинон)
- Водорастворимые витамины
- Витамин b1, антиневритный, тиамин
- Витамин b2, рибофлавин
- Витамин b3, пантотеновая кислота
- Витамин b5, pp, никотинамид, ниацин, антипеллагрический
- Витамин b6, адермин, пиридоксол
- Витамин b12, кобаламин, антианемический
- Фолиевая кислота
- Витамин с (аскорбиновая кислота)
- Биотин, витамин h
- 6. Гормоны
- Гормоны гипофиза
- Поджелудочная железа
- Гормоны щитовидной железы
- Гормоны надпочечников
- Гормоны коры надпочечников
- Гормоны половых желез
- Гормоны тимуса (вилочковой железы)
- Гормоны местного действия
- 7. Обмен веществ и энергии
- Основные этапы обмена веществ
- Биологическое окисление
- Окислительное фосфорилирование
- Токсичность кислорода
- 8. Химия и обмен углеводов
- Моносахариды
- Производные моносахаридов.
- Полисахариды (гликаны)
- Гетерополисахариды (гетерогликаны)
- Обмен углеводов
- Катаболизм глюкозы
- Гликогенолиз
- Биосинтез углеводов
- Биосинтез гликогена (гликогенез)
- Регуляция углеводного обмена.
- 9. Химия и обмен липидов
- Химическое строение нейтральных жиров
- Жирные кислоты.
- Нейтральные гликолипиды
- Фосфолипиды (фосфатиды)
- Сфинголипиды
- Двойной липидный слой мембран
- Обмен липидов
- Переваривание липидов в желудочно-кишечном тракте
- Промежуточный обмен липидов
- Энергетический баланс β-окисления жирных кислот
- Метаболизм ацетил-коэнзима а
- Пути образования кетоновых тел
- Биосинтез липидов
- Метаболизм стеринов и стеридов
- Липосомы
- 10. Обмен белков
- Биологическая ценность белков
- Нормы белка в питании животных
- Белковые резервы организма
- Обмен простых белков
- Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте моногастричных животных
- Переваривание белков в кишечнике.
- Особенности переваривания белков у жвачных животных
- Дезаминирование аминокислот
- Трансаминирование – непрямой путь дезаминирования аминокислот
- Декарбоксилирование аминокислот
- Окислительное расщепление аминокислот
- Особенности обмена отдельных аминокислот
- 11. Биосинтез белка
- Генетический код
- Этапы синтеза белка
- Мультиферментный механизм синтеза белка
- 12.Обмен нуклеиновых кислот Переваривание нуклеиновых кислот в желудочно-кишечном тракте
- Промежуточный обмен нуклеиновых кислот Распад нуклеиновых кислот в тканях
- Пиримидиновые основания
- Биосинтез нуклеиновых кислот
- Рекомбинантные молекулы и проблемы генной инженерии
- Клонирование животных
- Метод молекулярной гибридизации
- Принцип метода
- Способы гибридизации
- Метод блоттинга по Саузерну
- Полимеразная цепная реакция (пцр)
- Необходимые приборы и реактивы
- 13. Обмен воды и солей
- Вода, ее содержание и роль в организме
- Потребность животного организма в минеральных веществах, их поступление и выделение
- Микроэлементы
- 14. Биохимия крови
- Физико-химические свойства крови
- Буферные системы крови
- Плазма крови и ее химический состав
- Белки плазмы и сыворотки крови
- Небелковые азотистые вещества крови
- Форменные элементы крови
- 15. Биохимия мышечной ткани
- Механизм сокращения мышцы
- Азотистые экстрактивные вещества мышц
- Минеральные вещества
- Окоченение мышц
- 16. Биохимия молока и молокообразования
- 17. Биохимия почек и мочи
- Патологические компоненты мочи
- Особенности мочи птиц
- 18. Биохимия кожи и шерсти
- 19. Биохимия яйца
- Биосинтез компонентов яйца
- Предметный указатель
- Приложения
- Рекомендуемая литература
- Тесты для проверки биохимических
- Глава 8. Химия обмена углеводов
- 24. Сложноэфирные связи в молекулах триацилглицеролов подвергаются ферментативному гидролизу при участии:
- Глава 11. Синтез белка
- Глава 12. Обмен нуклеиновых кислот
- Глава 13. Биохимия почек и мочи