7.3. Ферментативный катализ

Эта вид катализа осуществляется с помощью ферментов, которые яв­ля­ются разновидностью гомогенных органических катализаторов. Ферменты (энзимы) – встроенные в клеточные мембраны биологические катализаторы. По принятой международным биохимическим союзом классификации фер­ментов их именуют по названиям катализируемых ими реакций: оксире­дук­тазы, карбоксилазы, гидролазы, изомеразы, лиазы, трансферазы и т.д. Окси­редуктазы катализируют реакции окисления-восстановления, гидролазы – реакции гидролиза, изомеразы – реакции изомеризации, лиазы – присоеди­не­ния к двойным связям и т. п.

Ферменты – это белковые образования, в которых рабочей частью яв­ляется активный центр, представляющий собой гидрофильно-гидрофобную полость («карман»), образованную полипептидными фрагментами белковой молекулы и боковыми цепями остатков аминокислот.

Около 30 % известных в настоящее время ферментов содержат в качес­т­ве активного центра ионы металлов постоянной или переменной валент­ности. Эти металлы образуют с молекулами белка ряд комплексов, отличаю­щихся степенью лабильности. В качестве таких металлов могут присут­ствовать железо, цинк, медь, марганец, кальций, кобальт и др. Например, фермент карбангидраза (молярная масса 30 000) содержит один атом цинка в молекуле, находится в красных кровяных тельцах и катализирует дeгидра­та­цию гидрокарбонат-ионов и гидратацию СО₂.

Ферменты обладают огромной активностью, превышающей на нес­коль­ко порядков активность известных катализаторов. При этом отмечено, что они обеспечивают протекание химических реакций в мягких условиях: практически при комнатных температурах и атмосферном давлении.

Принципиальное отличие ферментов от других катализаторов связано прежде всего со специфичностью их действия. Различают четыре типа специ­фичности действия ферментов.

1. Абсолютная специфичность, когда фермент ускоряет превращение только одного вещества или одной пары субстратов (для бимолекулярной реакции) в соответствующие продукты. Без абсолютной специфичности большинства ферментовсуществующая форма жизни была бы невозможна, поскольку в клетке существуют различные функционально близкие суб­страты, которые пртерпевают совершенно разные превращения.

2. Абсолютно-групповая специфичность, когда фермент катализирует превращения определенной группы веществ.

3. Относительная групповая специфичность, при которой каталити­чес­кое действие фермента проявляется не к группе веществ, а только к ее части. Например, пероксидазы специфичны только к пероксиду водорода, но не очень чувствительны к природе окисляемых субстратов, если они явля­ются ароматическими полифенолами.

4. Стереохимическая специфичность, когда фермент способен отли­чать свой субстрат от его оптического изомера. Тогда название фермента со­дер­жит буквы D- или L-. Такой фермент абсолютно стереоспецифичен. Это означает, что адсорбционный участок такого ферментаестрого комплимента­рен избранному субстрату. Важно отметить, что второй стериоизомер вооб­ще не способен соединяться с ферментом, либо, если такое связывание и про­исходит, то он является конкурентным ингибитором. Это свойство фермен­тов называют также энантиоселективностью, а молекулы, синтезируемые с по­мощью таких ферментов, называют энантиомерами. Это свойство фер­ментов незаменимо при синтезе лекарственных препаратов.

Ферменты широко применяются в биосинтезе для создания ряда про­дуктов с разнообразным спектром потребительских свойств:

- медикаментов – инсулина, интерферона, интерлейкины, витаминов, гормональных препаратов, антибиотиков и т.д.

- пищевых добавок – кормового и пищевого белков, простейших саха­ров, глюкозы, фруктозы, антиоксидантов, ароматизаторов и пр.

- биоэнергетиков – спирта, водорода, биогенных углеводородов, фер­ментных электродов и пр.

- биополимеров – полимеров, способных разлагаться под воздействием природных микроорганизмов, приближающимся по свойствам к полученным обычным химическим путем.