§ 16. Двухфазные системы типа
«вода — несм вшивающийся с водой органический растворитель»
В таких системах фермент присутствует только в водной фазе, поскольку белки, как правило, нерастворимы в неполярных органических растворителях, выступающих в роли второй фазы. Субстрат, введенный в двухфазную систему, перерабатывается под действием фермента в водной фазе, а образующийся про дукт экстрагируется в фазу органического растворителя (рис, 10»а). Объем водной фазы составляет обычно I- 2% от общего объема системы. В ходе процесса реакционную смесь осторожно перемешивают, чтобы ускорить диффузию субстрата и продукта чср*?з границу раздела фаз.
Основные недостатки этого способа иммобилизации — низкая скорость процесса вследствие небольшой площади поверхности раздела фаз, через которую осуществляется перекос субстрата и продукта, и возможность инактивации фермента при его адсорбции на границе раздела фаз. Именно последнее обстоятельство не позволяет применять интенсивное перемешивание системы для увеличения скорости процесса за счет возрастания поверхности раздела, поскольку в образующейся эмульсии фермент быстро теряет активность. Чтобы преодолеть это затруднение и добиться увеличения поверхности раздела, в качестве ферментсодержащей фазы часто применяется крупнопористый неорганический носитель (например, пористое стекло), частицы которого пропитаны водным раствором фермента (рис. 10, б).
- § 1. Природные носители
- § 2. Синтетические полимерные носители
- § 5. Природные носители (липиды)
- § 7. Макропористые кремнеземы
- § 8. Другие неорганические носители
- § 1. Носители для адсорбционной иммобилизации
- 2. Методика адсорбционной |м мобилизации
- § 3. Природа адсорбционных взаимодействий фермента с носителем
- § 5. Способы увеличения эффективности связывания фермента с носителем
- § 6. Преимущества и недостатки адсорбционной иммобилизации
- § 7. Иммобилизация ферментов в гелях, полученных полимеризацией мономеров
- § 8. Иммобилизация ферментов в гелях, полученных из готовых полимеров
- § 9. Влияние различных факторов
- §10. Преимущества и недостатки иммобилизации ферментов путем включения в гель
- § 11. Микрокапсулирование
- § 12. Двойное эмульгирование
- § 13. Включение в волокна
- § 14. Включение в лилосомы
- § 15. Преимущества и недостатки иммобилизации с использованием полупроницаемых оболочек
- § 16. Двухфазные системы типа
- § 17. Микромульемм
- § 1. Основные принципы конструирования препаратов ковалентно иммобилизованных ферментов
- § 2. Химическая структура ферментов и их функциональные группы
- § 3. Приемы химической (ковалентнон) им мобилизации белков
- § 4. Недостатки и преимущества получения
- § 1. Кинетические параметры ферментативных реакций
- § 2. Влияние иммобилизации на состояние фермента
- § 3. Эффекты распредепения реагентов в катализе иммобилизованными ферментами
- 2 Cosh of -- I
- 1. Распределение протонов- в качестве примера рассмотрим
- § 1. Воздействия и вещества, вызывающие инактивацию ферментов
- § 2. Молекулярные механизмы инактивации ферментов
- Лиэинояланин
- Op нйтиноаланн н
- § 3. Влияние иммобилизации на инактивацию ферментов
- § 4. Подавление с помощью иммобилизации первичных обратимых стадий денатурации и диссоциации матнвных белков
- § 5. Пучи стабилизации ферментов,
- § 1. Реактивация инактивированных ферментов
- § 2. Регенерация кофакторов (коферментов}
- V фермент б /
- 37, 41. 42, 44, 47, 79, 80 Фосфорилирование 124, 127