Номенклатура ферментов.
Существует два типа названий ферментов:
1) рабочее, или тривиальное;
2) систематическое.
Рабочее название – название S + тип реакции + окончание аза. Лактат + реакция дегидрогенизации + аза ЛДГ.
Для некоторых ферментов оставлены их рабочие названия: пепсин, трипсин и т.д.
Систематическое название – название обоих S + тип реакции + аза. -Лактат (S1): НАД+ (S2) – оксидоредуктаза.
Систематическое название дается только тем ферментам, структура которых полностью изучена. В одной клетке находится ~ 104 молекул ферментов, катализируется ~ 2000 разных реакций. В настоящее время известно около 1800 ферментов, в кристаллическом виде получено ~ 150 ферментов.
Общие представления о катализе
Вероятность протекания химической реакции определяется разницей между свободной Е исходных веществ и свободной Е продуктов реакции. Ферменты ускоряют химические реакции за счет энергии активации – Еа.
Еа – это дополнительная энергия, необходимая для перевода всех молекул одного вещества в активное состояние при данной температуре. (Аррениус – понятие об Еа).
Таким образом, Vфр зависит от энергетического барьера, который необходимо преодолеть реагирующим веществам, причем высота этого барьера неодинакова для различных реакций.
Чем выше энергия активации, тем медленнее протекает реакция. Ea не виляет на изменение свободных ферментов исходных веществ и продуктов реакции, то есть ∆G, то есть энергетическая возможность реакции не зависит от фермента.
Фермент понижает Ea (пик 2), то есть снижает высоту барьера в результате чего возрастает доля реакционноспособных молекул, а, следовательно, увеличивается Vфр. Чем больше снижается Ea, тем эффективнее действует катализатор и тем больше ускоряется реакция.
S- исходный субстрат
P– конечный продукт
ΔG– стандартное изменение свободной энергии
Еа нфр – энергия активации неферментативной реакции
Еа фр – энергия активации ферментативной реакции |
- Предмет и задачи биохимии. История биохимии
- Краткая история развития биохимии
- Белки как уникальный класс биополимеров
- Физико-химические свойства белков
- Элементный состав белков
- Форма белковых молекул.
- Функции белков.
- Физико-химические свойства аминокислот
- Цвиттер-ион
- Экспериментальные доказательства полипептидного строения белков
- Классификация белков
- Структурная организация белков.
- Определение первичной структуры белка (псб).
- Вторичная структура белка (всб).
- Беспорядочный клубок
- Денатурация и ренативация белка
- Гемоглобинозы
- Методы выделения и очистки белков.
- Методы определения Mr белков
- Методы определения гомогенности белков
- Нуклеиновые кислоты
- Состав нуклеиновых кислот
- Углеводная часть
- Состав нуклеиновых кислот
- Наиболее распространенные нуклеотиды клетки.
- Вторичная структура днк. Правила Чаргаффа.
- Синтез белка
- 1. Образование 40s-комплекса инициации
- 2. Образование 80s-комплекса инициации
- Ферменты
- Современная классификация ферментов и их номенклатура
- Номенклатура ферментов.
- Механизм действия ферментов
- Кинетика ферментативных реакций
- Специфичность действия ферментов
- Регуляция активности ферментов.
- Методы регуляции активности ферментов
- Витамины
- По механизму действия антивитамины делятся на 2 группы:
- Пути метаболизма витаминов в организме.
- Жирорастворимые витамины.
- Водорастворимые витамины.
- Витаминоподобные вещества.
- Введение в метаболизм
- Современные представления о дыхательной цепи переноса электронов. (эпц).
- Общие и специфические пути катаболизма
- Цикл трикарбоновых кислот.
- Обмен углеводов
- Амилопектин амилоза
- Синтез и распад гликогена
- Гликоген
- Синтез глюкозы из глицерина
- Механизм фосфорилитического отщепления остатка глюкозы от гликогена.
- Гликолиз
- 1 Стадия
- 2 Стадия