Гемопротеиды

Гемсодержащие белки участвуют в процессах транспорта электронов, транспорта кислорода, в процессе фотосинтеза. Классическими представителями сложных белков этой группы являются миоглобин и гемоглобин. На их примере можно четко проследить связь между структурой и функцией глобулярных белков. Эти гемопротеиды содержат в качестве простетической группы гем – циклический тетрапиррол, включающий атом железа, присутствие которого объясняет красный цвет данных белков и их способность запасать кислород (миоглобин) или обеспечивать его транспорт (гемоглобин). Тетрапирролы состоят из четырех молекул пиррола (рис. 3.1), связанных между собой четырьмя -метиновыми мостиками, что обеспечивает образование плоской кольцевой структуры, несущей в определенных положениях соответствующие заместители.

Рис. 3.1 Структурная формула пиррола.

В тетрапиррольных кольцах могут присутствовать разные -заместители – метильные (М), винильные (V) и пропионатные (Pr) группы. Например, в составе гема указанные заместители расположены в следующем порядке: M, V, M, V, M, Pr, Pr, M (рис. 3.2).

Рис. 3.2 Структура гема.

В центре плоского тетрапиррольного кольца находится один атом железа в ферро(Fe²⁺)-состоянии. Похожие по строению простетические группы, содержащие ионы металлов, обнаруживают и в других белках: цитохромах, хлорофилл-содержащих белках (Mg²⁺) и некоторых ферментах, например, каталазе, триптофанпирролазе и др. В цитохромах происходит попеременное окисление и восстановление атома железа (Fe²⁺ ↔ Fe³⁺), играющее определяющую роль в их функционировании. Напротив, окисление Fe²⁺ до Fe³⁺ в миоглобине или гемоглобине сопровождается потерей их биологической активности.