38. Белки

Белками называются сложные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными связями. При полном гидролизе белок превращается в смесь аминокислот.

Остатки аминокислот связаны в белковой молекуле линейно пептидными связями. Карбоксильная группа одной молекулы аминокислоты образует амид, взаимодействуя с аминогруппой соседней аминокислоты. Отдельные пептидные звенья ─NH─CO─CHR─ отличаются друг от друга только боковыми группами:

Простейший пептид может быть образован из двух остатков аминокислот и называется дипептидом. В результате присоединения третьей аминокислоты получается трипептид и т.д. Например:

В природных белках пептидные связи образуются только за счет α-аминокислот.

Различные молекулы белков с химической точки зрения отличаются друг от друга количественным, качественным составом и порядком аминокислотных остатков полипептидной цепи. Структура цепи, определяемая этими факторами называется первичной структурой белка.

На физические, химические и физико-химические свойства пептидов и белков большое внимание оказывает пространственная конфигурация молекулы, которая описывается вторичной и третичной структурой.

Вторичная структура для большинства белков имеет спиралевидный характер, т.е. полипептидная цепь закручивается в спираль таким образом, что на один виток приходится 3,6 остатка аминокислоты.

В макромолекулах белков обычно, наблюдается чередование спирализованных и неспирализованных участков.

Третичная структура белка представляет собой пространственное расположение спирализованных и неспирализованных участков полипептидной цепи. Связи, определяющие третичную структуру, возникают между функциональными группами боковых радикалов пептидной цепи (водородные, дисульфидные, эфирные, солеобразующие и др.).

Четвертичная структура возникает за счет образования водородных связей, солевых мостиков и т.д. Четвертичная структура характерна для гемоглобина крови (межмолекулярное взаимодействие позволяет получить структуру, состоящую из 4-х полноценных белковых молекул).

Строение белковой молекулы в природных условиях называется нативной структурой белка.

Любое изменении природной структуры белка называется денатурацией. Обратимая денатурация может быть вызвана солями щелочных металлов или аммония, мочевиной и т.д. Необратимая денатурация происходит под действием солей тяжелых металлов, кислот и щелочей, а также высокой температуры

Белки разделяются на протеины (альбумины, глобулины и т.д.), в состав которых входят только остатки аминокислот и протеиды (сложные белки), которые при гидролизе дают аминокислоты и какие-либо другие вещества, например углеводы, гетероциклические соединения, фосфорную кислоту и др. К протеидам относятся нуклеопротеиды, фосфопротеиды, гликопротеиды, хромопротеиды и т.д.

В последнее время белки классифицируются преимущественно по их функциям в организмах:

- Резервные белки (альбумин яйца, казеин молока, глиадин пшеницы, ферритин селезенки и др.)

- Структурные белки (миозин мышц, кератин волос, эластин связок и т.д.)

- Белки, управляющие метаболизмом (ферменты, гормоны, иммунопротеины, транспортные белки, фото- и хеморецепторы)