]Катализ в биохимии

Ферментативный катализ неразрывно связан с жизнедеятельностью организмов растительного и животного мира. Многие жизненно важные химические реакции, протекающие в клетке (что-то около десяти тысяч), управляются особыми органическими катализаторами, именуемыми ферментами или энзимами. Термину «особый» не следует уделять пристального внимания, так как уже известно, из чего построены эти ферменты. Природа избрала для этого один единственный строительный материал — аминокислоты и соединила их в полипептидные цепи различной длины и в разной последовательности

Это так называемая первичная структура фермента, где R — боковые остатки, или важнейшие функциональные группы белков, возможно, выступающие в качестве активных центров ферментов. На эти боковые группы и ложится основная нагрузка при работе фермента, пептидная же цепь играет роль опорного скелета. Согласно структурной модели Полинга — Кори, она свернута в спираль, которая в обычном состоянии стабилизирована водородными связями между кислотными и основными центрами:

Для некоторых ферментов установлены полный аминокислотный состав и последовательность расположения их в цепи, а также сложная пространственная структура. Но это все же очень часто не может помочь нам ответить на два главных вопроса: 1) почему ферменты так избирательны и ускоряют химические превращения молекул только вполне определенной структуры (которая нам тоже известна); 2) каким образом фермент снижает энергетический барьер, то есть выбирает энергетически более выгодный путь, благодаря чему реакции могут протекать при обычной температуре.

Строгая избирательность и высокая скорость — два основных признака ферментативного катализа, отличающие его от лабораторного и производственного катализа. Ни один из созданных руками человека катализаторов (за исключением, пожалуй, 2-оксипиридина) не может сравниться с ферментами по силе и избирательности воздействия на органические молекулы. Активность фермента, как и любого другого катализатора, тоже зависит от температуры: с повышением температуры возрастает и скорость ферментативной реакции. При этом обращает на себя внимание резкое снижение энергии активации Е по сравнению к некаталитической реакцией. Правда, это происходит не всегда. Известно много случаев, когда скорость возрастает благодаря увеличению не зависящего от температуры предэкспоненциального множителя в уравнении Аррениуса.