1.4 Простые и сложные белки
Помимо пептидных цепей, в состав многих белков входят и неаминокислотные группы, и по этому критерию белки делят на две большие группы -- простые и сложные белки (протеиды). Простые белки состоят только из полипептидных цепей, сложные белки содержат также неаминокислотные, или простетические, группы. В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:
Гликопротеины, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки; гликопротеины, содержащие остатки мукополисахаридов относятся к подклассу протеогликанов. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины относится к гликопротеинам. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95% от общей массы молекулы белка, они являются основным компонентом межклеточного матрикса;
Липопротеины, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеины, образованные белками-аполипопротеинами и связывающимися с ними липидами, используются для транспорта липидов в крови;
Металлопротеиды, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в активных центрах ионы меди, марганца, железа и других металлов);
Нуклеопротеиды, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК. К нуклеопротеидам относится хроматин, из которого состоят хромосомы;
Фосфопротеины, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина, треонина и тирозина. Фосфопротеином, в частности, является казеин молока;
Хромопротеиды, содержащие окрашенные простетические группы различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции: гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем, например, гемоглобин и цитохромы), хлорофиллы, флавопротеиды с флавиновой группой и др.
- Введение
- 1. Основная часть
- 1.1 История исследования
- 1.2 Физико-химические свойства
- 1.3 Структура белков
- 1.3.1 Первичная структура
- 1.3.2 Вторичная структура
- 1.3.3 Третичная структура
- 1.3.4 Четвертичная структура
- 1.4 Простые и сложные белки
- 1.5 Функция белков в организме
- 1.5.1 Каталитическая функция
- 1.5.2 Структурная функция
- 1.5.3 Защитная функция
- 1.5.4 Регуляторная функция
- 1.5.5 Сигнальная функция
- 1.5.6 Транспортная функция
- 1.5.7 Запасная (резервная) функция
- 1.5.8 Рецепторная функция
- 1.5.9 Моторная (двигательная) функция
- 1.6 Белки в обмене веществ
- 2. Тирозин
- Заключение
- 1.Белковые молекулы как основа жизни. Биологические функции белков.
- 3.6. Белки как основа жизни
- Основы биосинтеза белка. Полисомы.
- Синтез днк, рнк и белка — макромолекул жизни
- Сегмент 14. Белки – структурно-функциональная основа жизни
- 14.3. Органические соединения – основа жизни: жиры, углеводы, белки
- Белки